設備簡介
藥物濃縮分離裝置采用先進的膜法濃縮分離技術，在一定的壓力下，當原液流過膜表面時，膜表面密布的許多細小的微孔只允許水及小分子物質通過而成為透過液，而原液中體積大于膜表面微孔徑的物質則被截留在膜的進液側，成為濃縮液，因而實現對原液的分離和濃縮的目的。
采用不同截留分子量的(PSPP)超濾膜技術進行酶試劑、硫酸軟骨素、氨基酸、多肽、果汁、動植物提取液、多糖、甘素、生物發酵制劑、中藥、蛋白質類等物料的分離與濃縮，不但無環境污染，節約人力、物力，而且無須加熱，在低溫下運行，不破壞上述物質的結構，保證物料的原質原味，節約能耗。
膜法特點
*在常溫和低壓下進行分離與濃縮，因而能耗低，從而使設備的運行費用低。
*設備體積小、結構簡單，故投資費用低。
*膜分離過程只是簡單的加壓輸送液體，工藝流程簡單，易于操作管理。
*膜作為過濾介質是由高分子材料制成的均勻連續體，純物理方法過濾，物質在分離過程中不發生質的變化(即不影響物料的分子結構)。
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應用領域
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★ 酶制劑及蛋白類制品
★ 氨基酸、肽、抗生素
★ 植物原料藥(黃酮、色素等)
★ 生物發酵制劑
★ 大輸液除熱源
★ 生物藻類制品
★ 肝素鈉、硫酸軟骨素、生物多糖
★ 寡糖、低聚糖、單糖
★ 檸檬酸、蘋果酸等有機酸
★ 果蔬汁
★ 釀造產品(酒類、醋等)
★ 乳制品
★醫用無菌無熱原水設備
★工業分離、濃縮、提純
★工業廢水處理，電泳漆，電鍍含油廢水處理
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在果汁濃縮分離中的應用介紹
超濾是一種以篩分為分離原理，以壓力為推動力的膜分離過程，過濾精度在0.005-0.01μm范圍內， 可有效去除水中的微粒、膠體、細菌、熱源及高分子有機物質。可廣泛應用于物質的分離、濃縮、提純。超濾過程無相轉化，常溫下操作，對熱敏性物質的分離尤為適宜，并具有良好的耐溫、耐酸堿和耐氧化性能，能在60℃ 以下，pH為2-11的條件下長期連續使用。
超濾設備的優點：
A.超濾膜元件采用世界著名膜公司產品，確保了客戶得到目前世界上最優質的有機膜元件，從而確保截留性能和膜通量。
B.系統回收率高，所得產品品質優良，可實現物料的高效分離、純化及高倍數濃縮。
C.處理過程無相變，對物料中組成成分無任何不良影響，且分離、純化、濃縮過程中始終處于常溫狀態，特別適用于熱敏性物質的處理，完全避免了高溫對生物活性物質破壞這一弊端，有效保留原物料體系中的生物活性物質及營養成分。
D.系統能耗低，生產周期短，與傳統工藝設備相比，設備運行費用低，能有效降低生產成本，提高企業經濟效益。
E.系統工藝設計先進，集成化程度高，結構緊湊，占地面積少，操作與維護簡便，工人勞動強度低。
F.系統制作材質采用衛生級管閥，現場清潔衛生，滿足GMP或FDA生產規范要求。
G.控制系統可根據用戶具體使用要求進行個性化設計，結合先進的控制軟件，現場在線集中監控重要工藝操作參數，避免人工誤操作，多方位確保系統長期穩定運行。
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(一)根據配體特異性的分離方法-親和色譜法
親和層析法(aflinity chromatography)是分離蛋白質的一種極為有效的方法，它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來，而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(Ligand)的分子能特異而非共價地結合。其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在，每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質，因此蛋白質的分離(Separation)，提純(Purification)和鑒定(Characterization)是生物化學中的重要的一部分，至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來，因此往往采取幾種方法聯合使用。
(二)根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾
透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開。
超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質分子通過半透膜，而蛋白質留在膜上，可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質。
2、凝膠過濾法
也稱分子排阻層析或分子篩層析，這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠(Sephadex ged)和瓊脂糖凝膠(agarose gel)。
(三)根據蛋白質帶電性質進行分離
蛋白質在不同pH環境中帶電性質和電荷數量不同，可將其分開。
1、電泳法
各種蛋白質在同一pH條件下，因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開。值得重視的是等電聚焦電泳，這是利用一種兩性電解質作為載體，電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的pH梯度，當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時，到達各自等電點的pH位置就停止，此法可用于分析和制備各種蛋白質。
2、離子交換層析法
離子交換劑有陽離子交換劑(如：羧甲基纖維素;CM-纖維素)和陰離子交換劑(二乙氨基乙基纖維素;DEAE?FONT FACE="宋體">纖維素)，當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上，隨后用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來。
(四)根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析
中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響，一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高，蛋白質的溶解度增加，此稱鹽溶;當鹽濃度繼續升高時，蛋白質的溶解度不同程度下降并先后析出，這種現象稱鹽析，將大量鹽加到蛋白質溶液中，高濃度的鹽離子(如硫酸銨的SO4和NH4)有很強的水化力，可奪取蛋白質分子的水化層，使之“失水”，于是蛋白質膠粒凝結并沉淀析出。鹽析時若溶液pH在蛋白質等電點則效果更好。由于各種蛋白質分子顆粒大小、親水程度不同，故鹽析所需的鹽濃度也不一樣，因此調節混合蛋白質溶液中的中性鹽濃度可使各種蛋白質分段沉淀。
影響鹽析的因素有：(1)溫度：除對溫度敏感的蛋白質在低溫(4度)操作外，一般可在室溫中進行。一般溫度低蛋白質溶介度降低。但有的蛋白質(如血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白)在較高的溫度(25度)比0度時溶解度低，更容易鹽析。(2)pH值：大多數蛋白質在等電點時在濃鹽溶液中的溶介度最低。(3)蛋白質濃度：蛋白質濃度高時，欲分離的蛋白質常常夾雜著其他蛋白質地一起沉淀出來(共沉現象)。因此在鹽析前血清要加等量生理鹽水稀釋，使蛋白質含量在2.5-3.0%。
蛋白質鹽析常用的中性鹽，主要有硫酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉、氯化鈉、磷酸鈉等。 其中應用最多的硫酸銨，它的優點是溫度系數小而溶解度大(25度時飽和溶液為4.1M，即767克/升;0度時飽和溶解度為3.9M，即676克/升)，在這一溶解度范圍內，許多蛋白質和酶都可以鹽析出來;另外硫酸銨分段鹽析效果也比其他鹽好，不易引起蛋白質變性。硫酸銨溶液的pH常在4.5-5.5之間，當用其他pH值進行鹽析時，需用硫酸或氨水調節。
蛋白質在用鹽析沉淀分離后，需要將蛋白質中的鹽除去，常用的辦法是透析，即把蛋白質溶液裝入秀析袋內(常用的是玻璃紙)，用緩沖液進行透析，并不斷的更換緩沖液，因透析所需時間較長，所以最好在低溫中進行。此外也可用葡萄糖凝膠G-25或G-50過柱的辦法除鹽，所用的時間就比較短。
2、等電點沉淀法
蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小，因而溶解度也最小，各種蛋白質的等電點有差別，可利用調節溶液的pH達到某一蛋白質的等電點使之沉淀，但此法很少單獨使用，可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉淀法
用與水可混溶的有機溶劑，甲醇，乙醇或丙酮，可使多數蛋白質溶解度降低并析出，此法分辨力比鹽析高，但蛋白質較易變性，應在低溫下進行。